纤维蛋白原降解产物（FDP）单克隆 标记抗体

生物界存在蛋白质的种类估计在 1010～1012 数量级。造成种类如此众多 的原因主要是 20 种参与蛋白质组成的氨基酸在肽链中排列顺序不同引起 的。蛋白质的这种顺序异构现象是蛋白质功能多样性和种属特异性的结构基 础。从外形上讲，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。球状 蛋白质溶解度较好，能结晶；纤维状蛋白质又可分为可溶性和不溶性两类。 不溶性纤维蛋白质在体内主要作为结构成分存在。每一种天然的蛋白质都有 自己*的空间结构，这种空间结构通常称为蛋白质的构象。

为了表示蛋白质结构的不同组织层次，习惯采用下列专门术语：一级结 构是指多肽链的氨基酸排列顺序；二级结构是指多肽链主链借助氢键排列成 有规律的周期性构象，主要有α-螺旋、β-折叠和β-转角三种基本形式，氨 基酸侧链不参与二级结构，但对其稳定性有影响；三级结构是指多肽链借助 各种次级键（非共价键）盘曲折叠成具有特定走向的紧密构象；四级结构是

指寡聚蛋白质中各亚基（亚单位）的空间关系，亚基通常由一条多肽链或以 共价键（如二硫键）连在一起的几条多肽链组成。

蛋白质的一级结构是由共价键联结的，因此比较稳定。然而，维持蛋白 质空间构象的作用力主要是一些弱相互作用或称为次级键（非共价键），包 括氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。这些弱相互作用也是维持核酸 构象、生物膜结构的作用力，因此被称为是“维持生命系统结构的作用力"。 天然蛋白质的构象取决于上述作用的综合结果。图 1-9 表示卵溶菌酶的三级 结构。从图中可以看到多肽主链的α-螺旋、β-折叠和β-转角，相邻二级结 构（β-折叠）形成的组合体，在此基础上多肽链折叠成近乎球状的紧密构象。

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